DEFINIŢIE

Veverițe- Aceștia sunt compuși cu greutate moleculară mare. Ele pot fi clasificate condiționat ca polimeri.

Unitățile monomerice ale proteinelor sunt peptidele, care constau din aminoacizi. Dacă o substanță conține mai mult de 100 de reziduuri de aminoacizi, aceasta este clasificată drept proteină, mai puțin de 100 este totuși o peptidă. Formarea proteinelor (legături peptidice) poate fi descrisă schematic după cum urmează:

Hidroliza proteinelor

Proteinele pot fi parțial hidrolizate. Dacă ne imaginăm că hidroliza continuă până la finalizare, i.e. complet, apoi se obține un amestec de aminoacizi ca produși de reacție. Pe lângă aceste substanțe, în soluție s-au găsit carbohidrați, baze pirimidinice și purinice și acid ortofosforic, după hidroliză. Hidroliza proteinelor are loc în anumite condiții: fierbere într-o soluție acidă sau alcalină.

Dacă proteinele conțin legături amidice datorită prezenței aminoacizilor cu radicali laterali ramificati care creează obstacole sterice, cum ar fi în leucină sau valină, atunci hidroliza este imposibilă.

Dacă o proteină se descompune în componentele sale într-un mediu alcalin, atunci hidroliza se efectuează într-un mediu acid și invers.

În mod convențional, ecuația pentru reacția de hidroliză a proteinei poate fi scrisă astfel:

De ce este necesară hidroliza proteinelor?

Deoarece proteinele sunt compuși cu molecule înalte, ele pot fi prost acceptate de organism, deoarece orice produs alimentar de origine vegetală sau animală conține proteine. Hidroliza descompune proteinele în produse cu greutate moleculară mică, astfel încât este folosită pentru a accelera digestibilitatea proteinelor (nutriția sportivă), pentru a reduce reacțiile alergice (hrana pentru bebeluși, în special formula pentru sugari) și pentru a obține aminoacizi.

Exemple de rezolvare a problemelor

EXEMPLUL 1

Veverițe- polipeptide naturale cu o greutate moleculară mare. Ele fac parte din toate organismele vii și îndeplinesc diverse funcții biologice.

Structura proteinei.

Proteinele au 4 niveluri de structură:

• structura primară a proteinei- secvența liniară a aminoacizilor dintr-un lanț polipeptidic, pliat în spațiu:

• structura secundară a proteinei- conformaţia lanţului polipeptidic, deoarece răsucirea în spațiu datorită legăturilor de hidrogen dintre N.H.Şi COîn grupuri. Există 2 metode de instalare: α -spirala si β - structura.

• structura terțiară a proteinelor este o reprezentare tridimensională a unui vârtej α -spirala sau β -structuri in spatiu:

Această structură este formată din punți de disulfură -S-S- între reziduurile de cisteină. Ionii încărcați opus participă la formarea unei astfel de structuri.

• structura cuaternară a proteinelor se formează datorită interacțiunii dintre diferitele lanțuri polipeptidice:

Sinteza proteinelor.

Sinteza se bazează pe o metodă în fază solidă, în care primul aminoacid este fixat pe un purtător polimer, iar noii aminoacizi sunt adăugați secvenţial la acesta. Polimerul este apoi separat de lanțul polipeptidic.

Proprietățile fizice ale proteinelor.

Proprietățile fizice ale unei proteine ​​sunt determinate de structura sa, astfel încât proteinele sunt împărțite în globular(solubil în apă) și fibrilare(insolubil în apă).

Proprietățile chimice ale proteinelor.

1. Denaturarea proteinelor(distrugerea structurii secundare și terțiare cu menținerea celei primare). Un exemplu de denaturare este coagularea albușurilor atunci când ouăle sunt fierte.

2. Hidroliza proteinelor- distrugerea ireversibilă a structurii primare într-o soluție acidă sau alcalină cu formare de aminoacizi. Astfel puteți stabili compoziția cantitativă a proteinelor.

3. Reacții calitative:

Reacția biuretului- interacțiunea legăturii peptidice și a sărurilor de cupru (II) într-o soluție alcalină. La sfârșitul reacției, soluția devine violet.

Reacția xantoproteinelor- la reacţia cu acidul azotic se observă o culoare galbenă.

Semnificația biologică a proteinei.

1. Proteinele sunt un material de construcție din el sunt construite mușchii, oasele și țesuturile.

2. Proteine ​​– receptori. Ei transmit și percep semnale provenite de la celulele vecine din mediul înconjurător.

3. Proteinele joacă un rol important în sistemul imunitar al organismului.

4. Proteinele îndeplinesc funcții de transport și transportă molecule sau ioni la locul de sinteză sau acumulare. (Hemoglobina transportă oxigenul către țesuturi.)

5. Proteine ​​- catalizatori - enzime. Aceștia sunt catalizatori selectivi foarte puternici care accelerează reacțiile de milioane de ori.

Există o serie de aminoacizi care nu pot fi sintetizați în organism - de neînlocuit, se obtin numai din alimente: tizina, fenilalanina, metinina, valina, leucina, triptofanul, izoleucina, treonina.

Hidroliza (hidroliza) proteinelor- Acesta este procesul de rupere a lanțurilor de molecule de proteine ​​în părți.

Fragmentele rezultate sunt numite și au un număr de proprietăți utile. Principala este o absorbție mult mai rapidă în comparație cu molecula originală. Hidroliza ideală a proteinei este descompunerea moleculei proteice în aminoacizii ei constitutivi. Ei sunt cei care formează baza complexelor de aminoacizi - cele mai eficiente medicamente în ceea ce privește furnizarea celulelor musculare cu material de construcție. Cu toate acestea, nu are întotdeauna sens să se efectueze un ciclu complet de hidroliză. Pentru a îmbunătăți rata de absorbție și a crește proteinele, este suficient să se efectueze hidroliza parțială a proteinei. Ca rezultat, molecula originală se descompune în lanțuri de mai mulți aminoacizi, care sunt numiți di- și tri-peptide.

Procesul de hidroliză a proteinelor

La sfârșitul secolului al XIX-lea, oamenii de știință au descoperit că proteinele constau din particule mai mici numite aminoacizi. Și din acel moment a început studiul atât al aminoacizilor, cât și al metodelor de izolare a acestora din structura proteinelor. În care aminoacizii nu sunt legați aleatoriu, ci sunt localizați într-o anumită secvență de ADN. Pentru corpul uman, această secvență nu contează. Corpul are nevoie doar de aminoacizi, care sunt sarcina sistemului digestiv de a „extrage”. În timpul procesului de digestie, organismul descompune proteinele în aminoacizi individuali, care intră în sânge. Cu toate acestea, în funcție de sute de factori, eficiența digestiei este departe de 100%. Pe baza procentului de substanțe absorbite în timpul procesului de digestie, se evaluează valoarea nutritivă a unui anumit produs. Hidroliza poate crește foarte mult valoarea nutritivă a proteinelor. Nu se opune unor astfel de procese de producere a proteinelor ca. Hidroliza este procesul de prelucrare secundară a unei proteine ​​care a fost deja izolată într-un fel sau altul.

Materia primă pentru hidroliză este deja laptele parțial procesat. De regulă, se utilizează cea mai ieftină proteină din lapte. Având în vedere procesarea ulterioară și rezultatul final, nu are sens să luați ingrediente mai scumpe, cum ar fi proteinele din zer sau izolatul. În scopuri medicale, sângele animal poate fi folosit și în hidroliză, dar nu este aplicabil în industria sportului. Principalele metode de hidrolizare a proteinelor din lapte sunt hidroliza acidăŞi hidroliza enzimatică.

Hidroliza acidă

Esența acestui proces este prelucrarea materiilor prime cu anumiți acizi. Proteina este tratată cu acid clorhidric și încălzită la aproximativ 105-110 °C. Se păstrează în această stare timp de 24 de ore. Ca rezultat, legăturile moleculare sunt rupte și proteinele se descompun în aminoacizi individuali. Hidroliza acidă este cea mai simplă și mai ieftină de implementat. Cu toate acestea, impune cerințe extrem de mari în ceea ce privește aderarea la tehnologie și, cel mai important, calitatea și acuratețea dozărilor de reactiv. Folosirea acizilor greșiți sau a dozelor incorecte împreună cu legăturile moleculare poate distruge aminoacizii înșiși. Ca rezultat, produsul final va avea un spectru incomplet de aminoacizi. Și este puțin probabil ca resturile de săruri și acizi să aibă un efect pozitiv asupra digestiei.

Hidroliza enzimatică (enzimatică).

Hidroliza enzimatică a proteinelor reproduce oarecum procesul natural de digestie. Materia primă (de obicei -) este amestecată cu enzime care efectuează „digestia” proteinelor și asigură descompunerea acesteia în aminoacizi. Și această metodă este cea mai des folosită în industria sportului. Hidroliza enzimatică (enzimatică) a proteinelor este mai puțin solicitantă din punct de vedere tehnologic. Excesul de enzime este mai ușor de îndepărtat și nu provoacă atât de mult rău ca acizii.

În prima etapă a hidrolizei enzimatice, materia primă este supusă unui tratament termic ușor. Ca urmare, proteina se denaturează parțial (distruge). Apoi fracția rezultată este amestecată cu enzime care completează procesul de hidroliză.

Utilizarea hidrolizei proteinelor în alimentația sportivă

Hidroliza proteinelor este o adevărată descoperire și salvare pentru industrie. Datorită acesteia, nu numai că puteți obține complexe de aminoacizi puri, ci și crește semnificativ eficacitatea proteinelor convenționale și a câștigătorilor. Mulți chiar tratează în mod special anumite medicamente cu enzime. Ca urmare a acestei hidrolize parțiale a proteinei, rata de absorbție a acesteia crește. De asemenea, rezolvă multe probleme legate de intoleranța individuală la componentele proteinelor din lapte. Pe unele produse puteți găsi chiar mențiune despre prezența enzimelor digestive în ele. În unele proteine, acestea sunt enzime digestive obișnuite care încep să lucreze doar în stomac. Și în unele, acestea sunt rămășițele procesului de hidroliză enzimatică. În orice caz, astfel de proteine ​​sunt absorbite mult mai repede și mai bine.

În teorie, administrarea de proteine ​​hidrolizate poate fi înlocuită cu administrarea de proteine ​​simple în combinație cu enzime digestive (cum ar fi festal, mezim forte etc.). Va fi semnificativ mai ieftin. Cu toate acestea, luarea separată a proteinelor din lapte și a enzimelor nu este la fel de eficientă. Nu veți putea niciodată să determinați cu exactitate doza corectă de enzime. Excesul lor este puțin probabil să fie benefic pentru corpul tău. Dezavantaj: hidroliza proteinelor va fi doar parțială.

Beneficiile și daunele hidrolizei proteinelor

Hidroliza proteinelor este utilizată în următoarele cazuri:

• Pentru a accelera absorbția proteinelor
• Pentru a reduce reacțiile alergice
• Pentru a obține aminoacizi în forma lor pură

De remarcat în special sunt problemele reacțiilor alergice. Alergiile alimentare nu sunt neobișnuite în prezent, intoleranța la alimente sau la componentele lor individuale apar destul de regulat. Un exemplu este intoleranța la lactoză. O alergie alimentară este o reacție la anumite proteine ​​găsite în alimente. Când sunt hidrolizate, aceste proteine ​​sunt descompuse în peptide. Care sunt doar fragmente de proteine ​​și nu mai provoacă reacții alergice. Este de remarcat în special faptul că valoarea nutritivă a amestecurilor rezultate nu este în niciun fel inferioară valorii nutriționale a materiilor prime originale.

Printre dezavantajele hidrolizei, este de remarcat distrugerea bacteriilor benefice. În ciuda faptului că multe companii susțin prezența bifidobacteriilor, trebuie să fii obiectiv - hidroliza le distruge. Iar bifidobacteriile pot fi prezente doar atunci când sunt introduse din exterior. Totuși, dacă vorbim despre nutriția sportivă, atunci valoarea nutritivă a amestecului rezultat este totuși pe primul loc.

Veverițe- compuși organici cu molecul înalt constând din reziduuri de aminoacizi legate într-un lanț lung printr-o legătură peptidică.

Compoziția proteinelor din organismele vii include doar 20 de tipuri de aminoacizi, toți fiind aminoacizi alfa, iar compoziția de aminoacizi a proteinelor și ordinea lor de legătură între ele sunt determinate de codul genetic individual al unui organism viu.

Una dintre caracteristicile proteinelor este capacitatea lor de a forma în mod spontan structuri spațiale caracteristice numai acestei proteine ​​particulare.

Datorită specificității structurii lor, proteinele pot avea o varietate de proprietăți. De exemplu, proteine ​​având o structură cuaternară globulară, în special proteine ou de gaina, se dizolvă în apă pentru a forma soluții coloidale. Proteinele cu structură cuaternară fibrilară nu se dizolvă în apă. Proteinele fibrilare, în special, formează unghiile, părul și cartilajul.

Proprietățile chimice ale proteinelor

Hidroliză

Toate proteinele sunt capabile să sufere reacții de hidroliză. În cazul hidrolizei complete a proteinelor, se formează un amestec de α-aminoacizi:

Proteină + nH 2 O => amestec de α-aminoacizi

Denaturarea

Distrugerea structurilor secundare, terțiare și cuaternare ale unei proteine ​​fără distrugerea structurii sale primare se numește denaturare. Denaturarea proteinelor poate avea loc sub influența soluțiilor de săruri de sodiu, potasiu sau amoniu - o astfel de denaturare este reversibilă:

Denaturarea care are loc sub influența radiațiilor (de exemplu, încălzirea) sau tratarea proteinei cu săruri de metale grele este ireversibilă:

De exemplu, se observă denaturarea ireversibilă a proteinelor în timpul tratamentului termic al ouălor în timpul preparării lor. Ca urmare a denaturarii albusului de ou, capacitatea acestuia de a se dizolva in apa pentru a forma o solutie coloidala dispare.

Reacții calitative la proteine

Reacția biuretului

Dacă la o soluție care conține proteine ​​se adaugă o soluție de hidroxid de sodiu 10% și apoi o cantitate mică de soluție de sulfat de cupru 1%, va apărea o culoare violetă.

soluție proteică + NaOH (soluție 10%) + CuSO 4 = culoare violet

Reacția xantoproteinelor

Soluțiile de proteine ​​devin galbene când sunt fierte cu acid azotic concentrat:

solutie proteica + HNO 3 (conc.) => culoare galbena

Funcțiile biologice ale proteinelor

catalitic	accelerează diferite reacții chimice în organismele vii	enzime
structural	material de construcție a celulelor	colagen, proteine ​​ale membranei celulare
de protecţie	protejează organismul de infecții	imunoglobuline, interferon
de reglementare	reglează procesele metabolice	hormoni
transport	transferul substanțelor vitale dintr-o parte a corpului în alta	hemoglobina transportă oxigen
energie	aprovizionează corpul cu energie	1 gram de proteine ​​poate furniza organismului 17,6 J de energie
motor (motor)	orice funcții motorii ale corpului	miozina (proteina musculara)

În procesul de preparare și gătire a alimentelor, proteinele pot suferi diverse transformări.

Reacția melanoidinei

Aminoacizii solubili (glicina, alanina, asparagina etc.) reactioneaza viguros cu zaharurile care au o grupare carbonil libera (xiloza, fructoza, glucoza, maltoza). Reacția melanoidinei apare cel mai ușor atunci când raportul molar dintre aminoacizi și zaharuri este de 1:2.

Un aminoacid reacţionează cu zahărul după următoarea schemă:

CH2OH-(CHOH)4-COH + H2N-CH2-COOH ---------

glucoză glicină

---------- CH2OH-(CHOH)4-C-NH-CH2-COOH

Acizii ușor solubili (cistina, tirozina) sunt mai puțin activi. Reacția melanoidinei este însoțită de formarea de compuși intermediari: aldehide, grupări ciclice de furfural și apoi caracter pirol. Reacțiile melanoidinei sunt activate la temperaturi ridicate, mai ales în cazul încălzirii repetate.

Ca urmare a acestei reacții, crusta pâinii albe se întunecă: în timpul coacerii, aminoacizii de pe suprafața pâinii reacţionează cu zaharurile formate în timpul fermentaţiei aluatului.

Melanoidinele se pot forma și în timpul depozitării alimentelor conservate.

Hidroliza proteinelor

Poate apărea sub influența enzimelor, acizilor sau alcalinelor. Această metodă poate fi folosită pentru a obține oricare dintre aminoacizii care alcătuiesc proteinele. De importanță practică este hidroliza biomasei de drojdie cultivată pe materii prime care conțin hidrocarburi, care include până la 40% proteine. Materiile prime pentru obținerea biomasei microbiologic pot servi și ca dioxid de carbon, alcool, parafine petroliere, gaze naturale și deșeuri din industria de prelucrare a lemnului. Aminoacizii obținuți din hidrolizate de proteine ​​sunt separați prin cromatografie cu schimb ionic, electroforeză și cromatografie gaz-lichid.

Hidratarea proteinelor

Proteinele leagă apa, adică prezintă proprietăți hidrofile. În același timp, se umflă, le crește masa și volumul. Umflarea proteinei este însoțită de dizolvarea ei parțială. Hidrofilitatea proteinelor individuale depinde de structura lor. Grupările hidrofile -CO-NH- (legatură peptidică), grupările amino -NH 2, grupările carboxil -COOH- prezente în compoziția lor și situate la suprafața macromoleculei proteice atrag moleculele de apă, orientându-le strict pe suprafața moleculei.

Învelișul de hidratare (apos) care înconjoară globulele proteice împiedică agregarea și, prin urmare, contribuie la stabilitatea soluțiilor proteice și previne sedimentarea acestora.

H3N + -(CH2)n-COOH + NH3-(CH2)n-COO-NH2-(CH2)n-COO-

punct izoelectric

pH=1,0 pH=7,0 pH=11,0

În punctul izoelectric (vezi diagrama), proteinele au cea mai mică capacitate de a lega apa, învelișul de hidratare din jurul moleculelor de proteine ​​este distrus, astfel încât se combină pentru a forma agregate mari. Când pH-ul mediului se modifică, molecula de proteină se încarcă și capacitatea sa de hidratare se modifică. Cu o umflare limitată, soluțiile concentrate de proteine ​​formează sisteme complexe numite studiouri. Proteinele globulare pot fi complet hidratate prin dizolvarea în apă (de exemplu, proteinele din lapte), formând soluții cu concentrații scăzute.

Proprietățile hidrofile ale proteinelor, de ex. capacitatea lor de a forma studiouri, de a stabiliza suspensii, emulsii și spume sunt de mare importanță în industria alimentară. Hidrofilitatea diferită a proteinelor din gluten este unul dintre semnele care caracterizează calitatea boabelor de grâu și a făinii obținute din acesta (așa-numitul grâu tare și slab). Hidrofilitatea proteinelor din cereale și făină joacă un rol important în depozitarea și prelucrarea cerealelor și în coacere. Aluatul, care se obține în producția de panificație, în fabricarea produselor de cofetărie din făină, este o proteină umflată în apă, un jeleu concentrat care conține boabe de amidon.

---